阿魏酸對(duì)面筋蛋白組分聚集行為的影響

　　2023年10月9日，南京財(cái)經(jīng)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院李文（第一作者）、裴斐（通訊作者）在國際TOP期刊Food Hydrocolloids（Q1，IF: 10.7）發(fā)表題為“Effects of ferulic acid on the polymerization behavior of gluten protein and its components”的研究性論文。

 

　　全谷物食品富含礦物質(zhì)、維生素和酚酸等營養(yǎng)成分，可改善人體健康，因此人們對(duì)全谷物食品的需求不斷增加。作為全谷物食品的重要組成部分，全麥產(chǎn)品的需求量很大。然而，由于小麥麩皮的不良質(zhì)地和感官特性，全麥產(chǎn)品受到限制。前期研究表明，阿魏酸（FA）可以與酪氨酸共價(jià)交聯(lián)從而影響面團(tuán)性能，在面筋蛋白聚集過程中發(fā)揮關(guān)鍵作用。同時(shí)，F(xiàn)A通過與半胱氨酸相互作用影響面筋蛋白聚集以及面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成，避免面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)形成過程中的氧化交聯(lián)，減少麩皮中水不可提取固體對(duì)面團(tuán)的不利影響。然而，由于麥醇溶蛋白、麥谷蛋白面筋蛋白關(guān)鍵組分與FA之間的相互作用尚不明確，缺乏關(guān)于FA對(duì)面筋蛋白及其組分聚集特性的影響機(jī)制研究。

 

　　因此，本文研究了不同F(xiàn)A添加量下麥醇溶蛋白、麥谷蛋白和面筋蛋白的游離巰基含量、分子量分布以及粒徑分布的變化，利用原子力顯微鏡對(duì)三種不同F(xiàn)A添加量蛋白的表面形貌進(jìn)行表征，同時(shí)，通過解析面筋蛋白組分多尺度結(jié)構(gòu)變化，明確了FA對(duì)面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)強(qiáng)化與穩(wěn)定性的調(diào)控作用，該研究為改善全麥面團(tuán)質(zhì)構(gòu)品質(zhì)特征提供理論依據(jù)。

 

　　明確了阿魏酸對(duì)面筋蛋白聚集行為的調(diào)控作用，0.5% FA降低了面筋蛋白的游離巰基含量，增大了面筋蛋白平均粒徑；通過AFM和SDS-PAGE分析，證實(shí)了添加0.5% FA促進(jìn)了面筋蛋白分子鏈聚集行為，與高劑量FA相比使面筋蛋白結(jié)構(gòu)趨于穩(wěn)定。

 

 

　　本文探究了添加FA對(duì)麥醇溶蛋白、麥谷蛋白和面筋蛋白結(jié)構(gòu)和聚集行為的影響，結(jié)果表明0.5% FA降低了麥谷蛋白和面筋蛋白的游離巰基含量，提高了面筋蛋白的平均粒徑；添加0.5% FA時(shí)β-折疊含量與對(duì)照組相比增加了20.40%，而高劑量FA顯著降低了麥谷蛋白酪氨酸雙峰比并增加了色氨酸殘基附近微環(huán)境極性，促進(jìn)了面筋蛋白無序結(jié)構(gòu)形成，不利于形成穩(wěn)定的面團(tuán)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)；SDS-PAGE結(jié)果表明0.5% FA對(duì)低分子量蛋白組分交聯(lián)聚集形成高分子量蛋白有明顯的促進(jìn)作用。通過原子力顯微鏡分析，證實(shí)0.5% FA促進(jìn)了面筋蛋白分子間交聯(lián)聚集行為，高劑量FA使面筋蛋白聚集體分布不均勻，面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)無序、松散，不利于形成連續(xù)穩(wěn)定的面團(tuán)。

 

　　原文鏈接：https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2023.109388